Équation de Michaelis Menten

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L'équation de Michaelis Menten permet de calculer les caractéristiques d'une enzyme ne fixant qu'une molécule de substrat par molécule d'enzyme, dite michaelienne pour cette raison (en opposition avec une enzyme allostérique). L'analyse de ce type d'enzyme fait intervenir la notion de complexe activé ou état intermédiaire transitoire.

L'équation decrivant la vitesse de réaction enzymatique est la suivante :

V_{i} = {V_{max} \cdot [S] \over K_{m} + [S]}

Avec :

  • V_{i} \,\! : Vitesse initiale (c'est à dire en absence de produit) de la réaction enzymatique pour une concentration de substrat [S] \,\! (en µmol/min)[1] ;
  • V_{max} \,\! : Vitesse initiale maximale mesurée pour une concentration saturante de substrat (en µmol/min)[1] ;
  • [S] \,\! : Concentration en substrat (en mol/L)[1] ;
  • K_{m} \,\! : Constante de Michaelis spécifique de l'enzyme. C'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à {V_{max} \over 2} (en mol/L)[1]. Elle correspond à l'inverse de la constante d'affinité apparente du substrat pour l'enzyme.

Graphiquement, l'équation de Michaelis est une branche d'hyperbole.


En pratique, on détermine les constantes de l'enzyme K_{m} \,\! et V_{max} \,\! par la représentation des inverses (représentation de Lineweaver et Burk) qui est une droite d'équation {1 \over V_{i}} = {K_{m} \over V_{max}} \times {1 \over [S]} + {1 \over V_{max}}

[] Démonstration

Démonstration de l'équation de Michaelis Menten

E+S \stackrel {k_1}{\underset {k_2}{\rightleftharpoons}} ES \stackrel {k_3}{\underset {k_4}{\rightleftharpoons}} E + P

Avec k1,k2,k3,k4 les constantes d'équilibre des réactions.

La formation de E+P étant plus lente que la formation du complexe ES, donc le coefficient k3 impose la vitesse globale de la réaction. La réaction de formation de E+P est telle que k4 est négligeable.

E+S \stackrel {k_1}{\underset {k_2}{\rightleftharpoons}} ES \stackrel{k_3}{\rightarrow} E + P

v = k_3 \times [ES]\,

La vitesse de formation du complexe [ES]\, est v = k_1 \times [E] \times [S]\,
La vitesse d'élimination du complexe [ES]\, est v = (k_2+k_3) \times [ES]\,
Pendant la phase stationnaire, la concentration du complexe enzyme-substrat [ES]\, est constante. Donc la vitesse de formation de ce complexe [ES]\, doit être égale à celle de dissociation.
k_1 \times [E] \times [S] = (k_2+k_3) \times [ES]
Soit
[ES] = \frac{k_1 \times [E] \times [S]}{(k_2+k_3)}

On trouve une constante nommée constante de Michaelis : K_m = \frac{[E] \times [S]}{[ES]} = \frac{k3 + k2}{k1}

Comme [ES]\, est difficile à calculer en routine, on cherche à s'en affranchir à l'aide d'une autre équation. La concentration en enzyme libre E est [E] = [ET] − [ES]

[ES] = \frac{{([E_T] - [ES])}\times{[S]}}{(K_m)}

Soit

[ES] + \frac{{[ES]}\times{[S]}}{(K_m)} = \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{(K_m)}

En mettant [ES]\, en facteur dans le premier terme :

[ES] + \frac{(1 + [S])}{(K_m)} = \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{(K_m)}

En mettant au même dénominateur le premier terme :

\frac{{[ES]}\times{(K_m + [S])}}{(K_m)} = \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{(K_m)}

Soit

[ES] =\frac{{[E_T]}\times{[S]}}{(K_m)} \times \frac{K_m}{K_m + [S]}

D'où

[ES] =\frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_m + [S]}

v = k_3 \times [ES] = k_3 \times \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_m + [S]}

À v_{max}\, : [ES] = [E_T]\,
v_{max} = k_3 \times [E_T]

D'où

\frac{v}{v_{max}} = k_3 \times \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_m + [S]} \times \frac{1}{k_3 \times [E-T]}

\frac{v}{v_{max}} = \frac{[S]}{K_m + [S]}

On trouve l'équation de Michaelis :
v = v_{max} \times \frac{v}{v_{max}} = v_{max} \times \frac{[S]}{K_m + [S]}

Cette équation est une expression de la vitesse initiale en fonction de deux constantes : la vitesse maximum, de la constante de Michaelis et de la concentration du substrat.

[] Notes

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 Le choix des unités est arbitraire et doit rester homogène

[] Voir aussi

Equation_de_Michaelis_Menten_4c69